Catatan si Wiro Sableng: EKOLOGI PANGAN DAN GIZI

TUGAS KELOMPOK

MATA KULIAH EKOLOGI PANGAN DAN GIZI

“PROTEIN”

Nama Kelompok :

1. Arian Handoko

2. Bagus Hartanto

3. Doni Ardiyanto

4. Dwi Enggar Widi Saptana

5. Harjanti

6. Herdiana widyastuti

YAYASAN PENDIDIKAN HAKLI SEMARANG

SEKOLAH TINGGI ILMU KESEHATAN

STIKES “HAKLI” SEMARANG

JURUSAN KESEHATAN MASYARAKAT

SEMARANG

DAFTAR ISI

BAB 1 Pendahuluan

Latar Belakang ……………………………………………………………. 1

Rumusan Masalah …………………………………………………................. 2

Tujuan ……………………………………………………………. 2

BAB II Pembahasan

Pengertian Protein ……………………………………………………………. 3

Fungsi Protein ……………………………………………………………. 4

Pengelompokan Protein dan Penggolongannya ……………………………. 6

Sumber Protein ……………………………………………………………17

Penyakit Akibat Kekurangan Protein ……………………………………………20

Reaksi Terhadap Protein ……………………………………………………22

BAB III Penutup

Peranan Protein ……………………………………………………………30

Pengelompokan Protein ……………………………………………………31

Sumber Protein ……………………………………………………………36

Penyakit Kekurangan Protein ……………………………………………………37

Reaksi Protein ……………………………………………………………40

BAB IV Daftar Pustaka

2012

BAB I

PENDAHULUAN

I. Latar Belakang

Protein memegang peranan penting dalam hampir semua proses kehidupan. Protein berasal dari bahasa Yunani “proteios” yang berarti “barisan pertama”. Kata yang diciptakan oleh JÖns J. Berzelius pada tahun 1938 untuk menekankan pentingnya golongan ini. Protein merupakan komponen penting atau komponen utama sel manusia atau hewan. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat pada makananberfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh.

Protein yang mempunyai molekul besar denang bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau enzim, protein akan menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein. Asam-asam amino ini terikat satu dengan yang lain oleh ikatan peptida. Protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, pH dan pelarut organik.

Protein dapat memerankan fungsi sebagai bahan structural karena seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan lain-lain. Selain itu protein juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup. Makromolekul ini mengendalikan jalur dan waktu metabolisme yang kompleks untuk menjaga kelangsungan hidup suatu organisma. Suatu sistem metabolisme akan terganggu apabila biokatalis yang berperan di dalamnya mengalami kerusakan (Hertadi, 2008. rhertadi@biotitech.ac.jp)

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom karbon dari posisi gugus –COOH. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino α terdiri dari gugus amino, gugus karboksil, atom H, dan gugus R tertentu, yang semuanya terikat pada atom karbon α. Atom karbon ini disebut α karena berseblahan dengan gugus karboksil (asam). Gugus R menyatakan rantai samping.

Dari rumus umum tersebut dapat dilihat bahwa atom karbon α ialah atom karbon asimetrik, kecuali bila R ialah atom H. Oleh karena itu asam amino juga mempunyai sifat memutar bidang cahaya terpolarisasi atau aktivitas optik. Rumus molekul dapat digambarkan dengan model bola dan batang atau dengan rumus proyeksi Fischer. Oleh karena atom karbon itu asimetrik, maka molekul asam amino mempunyai dua konfigurasi D dan L. Hal ini dapat dibandingkan dengan konfigurasi molekul monosakarida.

II. Rumusan Masalah

1. Apa yang dimaksud dengan Protein ?

2. Apa Fungsi Protein ?

3. Bagaimana Pengelompokkan Protein ?

4. Apa saja Sumber Protein ?

5. Apa saja penyakit akibat Kekurangan Protein ?

6. Bagaimana Reaksi-Reaksi Pada Protein ?

III. Tujuan

1. Untuk mengetahui apa yang dimaksud dengan protein

2. Untuk mengetahui fungsi protein

3. Untuk mengetahui pengelompokkan protein

4. Untuk mengetahui apa saja yang menjadi sumber protein

5. Untuk mengetahui penyakit apa saja yang diakibatkan kekurangan protein

6. Untuk mengetahui reaksi-reaksi pada protein

BAB II

PEMBAHASAN

I. Pengertian Protein

Kata tersebut protein datang dari kata Yunani ("prota"), yang berarti "arti penting yang utama." Protein-protein pertama digambarkan dan yang dinamai oleh ahli kimia Swedish Jöns Jakob Berzelius dalam 1838. Bagaimanapun, peran yang pusat dari protein-protein tinggal di dalam organisma-organisma tidak secara penuh diakui sampai 1926, ketika Yakobus B.Sumner menunjukkan bahwa urease enzim adalah suatu protein. Protein yang pertama adalah hormon insulin, oleh Frederick Sanger, yang menang Hadiah Nobel untuk prestasi ini dalam 1958. Struktur-struktur protein yang pertama dimasukkan hemoglobin dan mioglobin, oleh Max Perutz dan Tuan Yohanes Cowdery Kendrew, berturut-turut, dalam 1958. Tiga struktur dimensional kedua-duanya protein-protein pertama ditentukan oleh analisa diffraction sinar x; Perutz dan Kendrew bersama mendapat 1962 Hadiah Nobel di Chemistry untuk penemuan-penemuan ini.

Protein adalah polimer linear yang dibangun dari 20 asam amino yang yang berbeda. Semua asam amino menguasai fitur struktural umum, termasuk satu karbon kepada satu gugus amino, suatu gugus karboksil, dan suatu rantai samping variabel terikat. Hanya prolina berbeda dengan hal ini struktur dasar karena berisi satu cincin, arena yang tidak biasa kepada kelompok amina N-end, angkatan yang separuh amida CO–NH ke dalam suatu yang diperbaiki. Rantai samping dari asam amino patokan, yang terperinci di dalam daftar asam amino yang standar, mempunyai kekayaan kimia yang berbeda bahwa menghasilkan tiga struktur protein dimensional dan kemudian kritis kepada fungsi protein. Asam amino di suatu rantai polipeptida terhubung oleh ikatan peptida membentuk di suatu reaksi dehidrasi. Begitu bersambung di dalam rantai protein, asam amino perorangan disebut suatu residu, dan rangkaian yang terhubung dari karbon, zat lemas, dan atom-atom oksigen dikenal sebagai tulang punggung rantai atau protein utama. Ikatan peptida mempunyai dua resonansi membentuk bahwa menyokong beberapa karakter ikatan rangkap dan menghalangi perputaran di sekitar poros nya, sehingga karbon-karbon alfa dengan perkiraan kasar sebidang. Yang lain dua sudut dua bidang di dalam ikatan peptida menentukan bentuk yang lokal yang diasumsikan oleh tulang punggung protein.

Karena struktur yang kimia setiap asam amino, rantai protein mempunyai directionalas. Ujung protein dengan suatu gugus karboksil yang cuma-cuma dikenal sebagai terminal terakhir C-terminus atau karboksi, sedangkan akhir dengan suatu gugus amino yang cuma-cuma dikenal sebagai terminal terakhir N-terminus atau amino.

Protein, polipeptida, dan peptida adalah suatu kerancuan yang kecil dan tumpang-tindih di dalam maksud atau arti. Protein adalah secara umum digunakan untuk mengacu pada molekul biologi yang lengkap di suatu penyesuaian yang stabil, sedangkan peptida adalah secara umum untuk suatu oligomer-oligomer asam amino yang pendek sering kali kekurangan suatu yang stabil tiga struktur dimensional. Bagaimanapun, batas antara kedua tidak baik menggambarkan dan biasanya kepalsuan dekat 20–30 residues. Polipeptida dapat mengacu pada setiap rantai linear yang tunggal dari asam amino.

Protein merupakan komponen utama bagi semua benda hidup termasuk mikroorganisme, hewan dan tumbuhan. Protein merupakan rantaian gabungan 22 jenis asam amino. Protein ini memainkan berbagai peranan dalam benda hidup dan bertanggungjawab untuk fungsi dan ciri-ciri benda hidup (Anonim. 2008. Protein. (http://www.wikipedia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008).

Keistimewaan lain dari protein ini adalah strukturnya yang mengandung N (15,30-18%), C (52,40%), H (6,90-7,30%), O (21- 23,50%), S (0,8-2%), disamping C, H, O (seperti juga karbohidrat dan lemak), dan S kadang-kadang P, Fe dan Cu (sebagai senyawa kompleks dengan protein). Dengan demikian maka salah satu cara terpenting yang cukup spesifik untuk menentukan jumlah protein secara kuantitatif adalah dengan penentuan kandungan N yang ada dalam bahan makanan atau bahan lain (Sudarmaji, S, dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Penerbit Liberty: Yogyakarta).

II. Fungsi Protein

Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula, inilah contoh penting protein:

A. Katalis enzimatik

Hampir semua reaksi kimia dalam sistem biologi dikatalis oleh makromolekul spesifik yang disebut enzim. Sebagian reaksi seperti hidrasi karbon dioksida bersifat sederhana, sedangkan reaksi lainnya seperti replikasi kromosom sangat rumit. Enzim mempunyai daya katalik yang sangat besar, umumnya meningkatkan kecepatan reaksi sampai jutaan kali. Transformasi kimia in vivo sukar berlangsung tanpa kehadiran enzim. Ribuan enzim telah diketahui sifatnya dan banyak diantaranya telah dapat dikristalisasi. Fakta menunjukan bahwa hampir semua enzim yang dikenal adalah protein. Jadi protein merupakan pusat dalam menetapkan pola transformasi kimia dalam sistem biologis.

B. Transport dan penyimpanan

Berbagai molekul dan ion ditransport oleh protein spesifik. Misalnya transport oksigen dalam eritrosit oleh hemoglobin; dan mioglobin suatu protein sejenis metransport oksigen dalam otot. Besi dalam plasma darah terikat pada transferin dan disimpan dalam hati dalam bentuk kompleks dengan feritin, dan protein yang lain lagi.

C. Koordinasi gerak

Protein merupakan komponen utama dalam otot. Kontraksi otot berlangsung akibat pergeseran dua jenis filamen protein. Contoh lain adalah pergerakan kromosom pada proses mitosi dan gerak sperma oleh flagela.

D. Penunjang mekanis

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh adanya kolagen yang merupakan protein fibrosa.

E. Proteksi imun

Antibodi merupakan merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel yang berasal dari organisme lain. Protein berperan penting untuk membedakan “aku” dan bukan “aku”.

F. Membangkitkan dan menghantar inpuls saraf

Respon sel saraf terhadap rangsang sesifik diperantarai oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetlkolin, berperan dalam trasnmisi inpuls saraf pada sinaps yang menghubungkan sel-sel saraf.

G. Pengaturan tumbuhan dan diferensiasi

Pengaturan urutan ekspresi informasi genetik sangat penting bagi pertumbuhan yang beraturan serta diferensiasi sel. Hanya bagian kecil genom dalam sel yang akan diekspresikan pada suatu saat. Pada bakteri, protein reseptor merupakan elemen pengatur yang penting untuk meredam spesifik suatu DNA dalam suatu sel. Pada organisme tingkat tinggi, pertumbuhan dan difrensiasi diatur oleh protein faktor pertumbuhan. Misalnya, faktor pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf . aktifitas sel-sel yang berbeda pada organisme multi sel dikoordinasi oleh hormon. Banyak hormon seprti insulin dan TSH (Thyroid-stimulating hormone) merupakan protein. Protein dalam sel berperaan dalampenguras arus energi dan unsur-unsur.

III. Pengelompokkan Protein dan Penggolongannya

Pengelompokan protein didasarkan atas :

A. Struktur Susunan Molekul Protein

Terbagi menjadi 2 , yaitu :

1. Fibriler (Serat)

Yaitu protein berbentuk serabut dan tidak larut dalam pelarut-pelarut encer serta sukar diuraikan oleh enzim. Terdiri atas rantai polipeptida memanjang. Berfungsi sebagai pelindung. Contoh : kolagen.

2. Globuler (Bulat dan Elips)

Protein ini larut dalam air, asam atau basa dan dalam etanol. Terdiri atas rantai polipeptida berlipat. Memiliki fungsi gerak atau dinamik. Contoh : albumin, mioglobin dll.

B. Komposisi Kimia

Di bedakan menjadi 2, yaitu :

1. Protein Sederhana

Hanya terdiri atas asam amino dan tidak ada gugus kimia lain.

Protein tersebut antara lain :

a. Albumin

Oleh panas menggumpal dan larut dalam air. Misal : Albumin pada putih telur

b. Globulin

Menggumpal oleh panas dan larut dalam larutan netral encer dari garam asam dan basa kuat. Contoh: serum globulin dalam darah.

c. Glutelin

Larut dalam asam atau alkali encer. Glutelin terdapat di dalam gandum.

d. Prolamin

Larut dalam alkohol 80%. Contoh : gliadin dalam jagung.

e. Albuminoid

Tidak larut dalam air, larutan garam asam encer atau alkali encer. Contoh : keratin pada rambut.

f. Histone

Tidak menggumpal oleh panas, larut dalam air atau dalam larutan NH₄OH encer. Histone terdapat dalam kelenjar timus.

g. Protamin

Tidak menggumpal oleh panas, larut dalam larutan ammonia dan dalam air. Protamin adalah basa yang membentuk garam yang stabil dengan asam kuat. Contoh : sturin dan salanin dalam sejenis ikan.

2. Protein Konjugasi

Protein ini hanya terdiri atas rantai polipeptida yang terikat pada gugus kimia lain, seperti:

a. Kromoprotein

Di dalam senyawanya protein ini mempunyai warna. Contoh : hemoglobin dari darah merah.

b. Glikoprotein

Di dalam rangkaiannya terdapat gugus karbohidrat. Contoh : mucin pada saliva.

c. Nukleoprotein

Terdapat tambahan gugus asam nukleat.

d. Lesitoprotein

Gugus tambahan adalah lesitin.

e. Lipoprotein

Gugus tambahan adalah salah satu dari asam lemah yang lebih tinggi.

C. Penggolongan Protein Berdasarkan Fungsi Biologi

Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka protein dapat diklasifikasikan sebagai berikut enzim, protein transport, protein nutrient dan penyimpan, protein kontraktil atau motil, protein struktural, protein pertahanan dan protein pengatur.

No.	Golongan	Contoh
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7.	Enzim Protein Transport Protein Nutrien dan Penyimpan Protein Kontraktil atau Motil Protein Struktural Protein Pertahanan Protein Pengatur	Ribonuklease Tripsin Hemoglobin Albumin serum Mioglobin b1-Lipoprotein Gliadin (gandum) Ovalbumin (telur) Kasein (susu) Feritin Aktin Miosin Tubulin Dynein Keratin Fibroin Kolagen Elastin Proteoglikan Antibodi Fibrinogen Trombin Toksin Botulinus Toksin Difteri Bisa ular Risin Insulin Hormon tumbuh Kortikotropin Represor

Tabel 1. Penggolongan protein berdasarkan fungsi biologi

Protein sebagai enzim

Enzim, merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator. Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim. Protein yang paling bervariasi dan mempunyai kekhususan tinggi adalah protein yang mempunyai aktivitas katalisa, yakni, enzim. Enzim merupakan protein yang mempunyai fungsi sebagai katalis yang mempercepat laju reaksi dengan menurunkan energi aktivasi dari reaksi tersebut. Hampir semua reaksi kimia biomolekul organik di dalam sel dikatalisa oleh enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim, masing-masing dapat mengkatalisa reaksi kimia yang berbeda, telah ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan. Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti, glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin.

Contoh protein yang berfungsi sebagai enzim adalah Ribonuklease dan Tripsin. Ribonuklease adalah protein globular berukuran kecil lainnya, merupakan enzim yang disekresikan oleh pankreas ke dalam usus kecil, tempat molekul ini mengkatalisa hidrolisis ikatan tertentu pada asam ribonukleat yang terdapat pada makanan yang masuk. Enzim ini sangat spesifik dalam aksi katalitiknya. Tripsin adalah enzim yang hanya mengkatalisa hidrolisis ikatan peptida dengan gugus karboksil yang ada pada residu lisin atau arginin, tanpa memandang panjang atau derat asam amino pada rantai polipeptida.

Protein sebagai protein transport

Contoh lainnya adalah Hemoglobin, yang merupakan protein transport yang terdapat dalam sel darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru. Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui membran menuju sel.

Molekul hemoglobin adalah suatu tetramer a₂b₂ yang terdiri dari 2 rantai a yang identik dan 2 rantai b yang identik. Subunit a dan b-nya terhubung secara struktur dan evolusi terhadap satu sama lain dan terhadap mioglobin, suatu monomerik yang mengikat oksigen pada otot. Struktur dari hemoglobin (hemoglobin tetramer) adalah molekul spheroidal dengan dimensi 64x55x50 Amstrong. Dua protomer ab-nya terhubung secara simetris dengan rotasi lipatan dua. Hemoglobin menyusun 33% dari berat tubuh manusia. Hemoglobin adalah salah satu protein pertama yang dapat ditentukan massa molekulnya secara akurat, protein pertama yang dikarakterisasikan dengan ultra sentrifugasi dan dihubungkan dengan fungsi fisiologis spesifik (dari transpor oksigen), dan dalam sel sabit anemia merupakan yang pertama dalam menunjukkan mutasi yang menyebabkan perubahan asam amino tunggal. Hemoglobin bukanlah hanya sebuah tangki oksigen sederhana, akan tetapi merupakan sistem pembawa oksigen modern yang menyediakan jumlah oksigen secara akurat menuju jarngan-jaringan di bawah kondisi apapun. Hemoglobin membawa oksigen dari paru-paru, insang, atau kulit hewan menuju kapiler-kapiler yang berfungsi dalam respirasi. Organisme yang sangat kecil tidak membutuhkan protein ini karena kebutuhan respirasinya dicukupkan dengan difusi pasif yang sederhana dari oksigen sepanjang tubuh. Akan tetapi, karena laju transpor dari difusi zat bervariasi secara terbalik dengan pangkat dari jarak yang harus ditempuh, laju difusi oksigen sepanjang jaringan lebih tebal dari 1mm adalah terlalu lamban untuk menopang kehidupan. Oleh karena itu, evolusi organisme yang besar dan kompleks, seperti Annelida (contoh cacing tanah), membutuhkan perkembangan sistem sirkulasi secara aktif membawa oksigen dan nutrisi ke jaringan darah untuk organisme ini harus mempunyai pembawa oksigen seperti hemoglobin karena kelarutan oksigen dalam plasma darah terlalu rendah untuk membawa oksigen yang cukup untuk kebutuhan metabolisme.

Protein sebagai protein penyimpan

Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Terutama, contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum, jagung, dan beras. Ovalbumin protein utama putih telur, dan kasein, protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien. Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi.

Kasein adalah protein yang terdapat dalam susu dan digunakan sebagai agen pengikat pada berbagai macam makanan. Secara teknis, kasein merupakan golongan fosfoprotein, yang merupakan kumpulan ikatan protein yang mengandung asam fosfat. Ketika berkoagulasi dengan renin, kasein disebut parakasein. Kasein merupakan garam, artinya kasein tidak memiliki muatan ion bersih. Kasein tidak tergumpalkan oleh panas. Hal ini dipicu oleh asam dan enzim rennet yang merupakan enzim proteolitik. Kasein terdiri dari jumlah yang cukup tinggi dari prolin peptida, namun tidak berinteraksi dimana tidak membentuk jembatan disulfida sehingga relatif tidak memiliki struktur tersier. Oleh karena itu, protein tidak dapat terdenaturasi. Kasein relatif hidrofobik sehingga kurang larut dalam air. Titik isoelektrik kasein adalah 4,6. Karena pH susu 6,6, kasein memiliki muatan negatif dalam susu. Protein yang dimurnikan tidak dapat larut dalam air. Sementara protein tidak larut dalam larutan garam netral, mudah didispersikan dalam larutan basa encer dan larutan garam seperti natrium oksalat dan natrium asetat. Dalam kondisi asam (pH rendah) kasein akan mengendap karena kasein memiliki kelarutan (solubility) yang rendah pada kondisi asam.

Protein sebagai protein kontraktil

Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk berkontraksi, mengubah bentuk, atau bergerak seperti aktin dan miosin. Kedua protein ini merupakan filamen yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel.Salah satu contoh protein kontraktil adalah Aktin. Yang berhubungan erat dengan filamen tebal pada otot kerangka adalah filamen tipis, yang terdiri dari protein aktin. Aktin terdapat dalam dua bentuk, aktin globular (G-aktin) dan aktin serat (F-aktin). Aktin serat sebenarnya merupakan untaian panjang molekul G-aktin(BM 46.000) yang bergabung membentuk suatu filamen. Dua filamen F-aktin saling membelit terhadap sesamanya membentuk struktur dua untaian serupa tambang

Contoh lainya adalah miosin merupakan molekul serupa batang yang berukuran relatif panjang dengan ekor yang merupakan dua polipeptida a-heliks yang melilit terhadap satu sama lain; miosin juga mempunyai “kepala” dengan susunan yang kompleks dan dilengkapi dengan aktivitas enzim. Berat molekul protrin ini 450.000, kira-kira 160 nm panjangnya, dan mengandung enam rantai polipeptida. Ekor panjangnya terdiri dari dua rantai berberat molekul masing-masing 200.000; keduanya disebut rantai berat. Rantai ini mempunyai sambungan fleksibel seperti engsel. Kepala miosin bersifat globular, dan mengandung ujung rantai berat dan juga empat rantai ringan, masing-masing berberat molekul kira-kira 18,000, terlipat menjadi konformasi globular. Kepala molekul miosin mengandung aktivitas enzim; yang mengkatalisa hidrolisa ATP menghasilkan ADP dan fosfat. Sejumlah molekul miosin tersusun bersama-sama membentuk filamen tebal pada otot, kerangka. Miosin juga terdapat pada sel bukan otot.

Protein sebagai protein struktural

Protein struktural, jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air. Komponen utama dari serat sutra dan jaring labah-labah adalah protein fibroin. Fibroin merupakan protein serabut yang tidak larut, tetapi protein ini bersifat fleksibel dan lentur; dan tidak dapat meregang.

Salah satu contoh protein struktural adalah keratin. Keratin adalah protein yang tidak reaktif secara kimiawai dan tahan lama secara mekanik, terdapat dalam semua vertebrata tingkat tinggi. Protein ini adalah komponen dasar dari lapisan luar epidermal dan anggota badan yang berkaitan seperti rambut, tanduk, kuku dan bulu. Keratin diklasifikasikan sebagai a-keratin yang terdapat dalam mamalia, dan b-keratin yang terdapat dalam burung dan reptil. Studi mikroskopik elektron menunjukkan bahwa rambut, yang tersusun utamanya dari a-keratin, terdiri dari struktur hierarki. Rambut biasanya mempunyai diameter 20mm dan terdiri dari sel mati, dimana tiap-tiapnya mengandung mikrofibril (2000 Amstrong dalam diameter) yang terorientasi secara paralel terhadap serabut rambut. Makrofibril tersusun dari mikrofibril (80 Amstrong dalam diameter) yang tertumpuk bersama oleh matriks protein amorfus yang kaya akan kandungan sulfur. a-keratin kaya akan residu Cys, yang cross-link secara sejajar dengan ikatan peptida. Hal ini berguna untuk kelarutan dan ketahannya terhadap regangan, dua dari sifat biologis utama suatu a-keratin. a-keratin diklasifikasikan sebagai “keras” atau “lunak” berdasarkan pada apakah kandungan sulfurnya tinggi atau rendah. Keratin keras, seperti rambut, tanduk, dan kuku adalah lebih lembut dari keratin lunak, seperti kulit dan belulang, karena ikatan disulfidanya dapat melawan gaya yang cenderung akan mendeformasikannya. Ikatan disulfidanya dipotong, serabut a-keratin dapat diregangkan dua kali panjang dari panjang awalnya dengan memberikan panas lembab. Dalam proses ini, analisis X-ray mengindikasikan bahwa struktur heliks a memanjang dengan pengaturan kembali yang seiring dari ikatan hidrogen untuk membentuk lembaran plat-b. b-keratin, seperti bulu, mempunyai pola X-ray dalam keadaan normalnya.

Contoh lain adalah Elastin. Elastin adalah protein dengan sifat elastis seperti penghapus, dimana seratnya dapat memanjang beberapa kali dari panjang normalnya. Merupakan komponen dasar dari jaringan konektif elastis kuning yang terdapat pada paru-paru, dinding pembuluh darah yang besar seperti aorta, dan persendian elastis seperti yang ada pada leher. Jaringan konektif putih yang tidak elastis dari tendon hanya mengandung jumlah elastin yang sedikit. Elastin memiliki komposisi asam amino yang berbeda dan sebagian besar mengandung residu non polar yang kecil. Elastin mengandung sepertiga Gly, lebih dari sepertiga Ala+Val, dan kaya akan Pro. Akan tetapi, elastin hanya mengandung sedikit Hydroxyproline dan residu polar, bukan Hydroxylysine. Elastin membentuk jaringan tiga dimensi serat yang menempati kecenderungan waktu tertentu yang tak tampak dalam mikroskop elektron. Rantai silang kovalen dalam elastin terbentuk dari allysine aldol, yang juga terdapat dalam kolagen, dan senyawa Lysinonorleucine, Desmosine, dan Isodesmosine. Lysinonorleucine adalah hasil dari reduksi basa Schiff (ikatan imine) yang terbentuk oleh kondensasi dari rantai samping sebuah Lys dengan allysine. Desmosine dan Isedesmosine mempunyai bentuk unik terhadap elastin dan berperan untuk warna kuning, dan merupakan hasil dari kondensasi 3 allysine dan 1 lysine rantai samping. Rantai silang initernyata juga berperan dalam sifat elastik dari elastin dan ketidaklarutannya.

Protein sebagai protein regulator

Beberapa protein membantu mengatur aktivitas seluler atau fisiologi. Di antara jenis ini terdapat sejumlah hormon, seperti insulin, yang mengatur metabolisme gula, dan kekurangannya, menyebabkan penyakit diabetes. Hormon pertumbuhan dari pituitary dan hormon paratiroid, yang mengatur transport Ca²⁺dan fosfat. Protein pengatur lain, yang disebut represor mengatur biosintesa enzim oleh sel bakteri. Kortikotropin merupakan protein struktural yaitu suatu hormon dari kelenjar pituitary anterior yang merangsang korteks adrenal.Contohnya adalah insulin. Insulin adalah sebuah hormon polipeptida yang mengatur metabolisme karbohidrat. Selain merupakan efektor utama dalam homeostasis karbohidrat, hormon ini juga ambil bagian dalam metabolisme lemak (trigliserida) dan protein – hormon ini memiliki properti anabolik. Hormon tersebut juga mempengaruhi jaringan tubuh lainnya.Hormon insulin dihasilkan oleh sel B pada pankreas yang merupakan pembawa pesan kimia yang diangkut oleh darah menuju organ lain, terutama hati dan otot. Di sini insulin berikatan dengan reseptor pada permukaan sel dan merangsang kapasitas sel untuk menggunakan glukosa sebagai bahan bakar metabolik. Insulin mengandung 2 rantai polipeptida, yang satu mempunyai 30 residu asam amino, yang lainnya mempunyai dua residu asam amino. Insulin yang mengatur metabolisme gula dan kekurangannya menyebabkan penyakit diabetes. Insulin merupakan protein pertama yang ditentukan deretnya. Insulin sapi mempunyai berat molekul kira-kira 5700. Molekul ini memiliki 2 rantai polipeptida, rantai A dengan 21 residu asam amino dan rantai B dengan 30 residu asam amino. Kedua rantai disambung oleh dua jembatan disulfida (S-S) dan salah satu rantai mempunyai ikatan disulfida internal. Kedua rantai polipeptida pertama-tama dipisahkan dengan pemotongan jembatan disulfida. Untuk tujuan ini, Sanger mempergunakan pengoksidasi asam performat, yang memotong tiap residu sistin menjadi 2 residu asam sistat, satu pada masing-masing rantai. Rantai ini kemudian dipisahkan dan deret masing-masing ditentukan. Pengamatan deret asam amino kedua rantai tidak memperlihatkan pola yang nyata atau suatu pengulangan adanya asam amino tertentu, tambahan pula deret kedua rantai cukup berbeda. Penentuan deret asam amino rantai insulin yang berhasil baik ini telah mendorong penelitian intensif mengenai hubungan diantara struktur insulin yang diisolasi dari berbagai spesies, dan aktivitas biologinya dalam menjalankan metabolisme gula. Kedua rantai A dan B insulin diperlukan bagi aktivitas biologi, lebih jauh lagi jembatan disulfida harus utuh. Penggantian sebagian atau kedua rantai oleh pemotongan selektif menyebabkan hilangnya beberapa atau semua aktivitas molekul. Walaupun insulin yang diisolasi dari pankreas beberapa spesies, sebagai contoh sapi, babi, kambing, dan ikan paus, merupakan hormon aktif di dalam manusia dan dipergunakan dalam pengobatan pasien penyakit diabetes, senyawa ini tidak identik dengan insulin manusia. Yang nyata adalah bahwa pada posisi tertentu pada masing-masing insulin, asam amino yang ditemukan selalu sama walaupun spesies sumber insulin berbeda. Akan tetapi, pada posisi lain asam amino mungkin berbeda dari satu spesies ke spesies lain. Pengamatan ini secara kuat menunjukkan bahwa aktivitas insulin tergantung kepada deret asam amino pada rantai polipeptidanya, di samping kepada ikatan antar rantai pada titik-titik tertentu.

Insulin digunakan dalam pengobatan beberapa jenis diabetes mellitus. Pasien dengan diabetes mellitus tipe 1 bergantung pada insulin eksogen (disuntikkan ke bawah kulit atau subkutan) untuk keselamatannya karena kekurangan absolut hormon tersebut. Pasien dengan diabetes mellitus tipe 2 memiliki tingkat produksi insulin rendah atau kebal insulin, dan terkadang membutuhkan pengaturan insulin bila pengobatan lain tidak cukup untuk mengatur kadar glukosa darah.

Protein sebagai protein pertahanan

Banyak protein mempertahankan organisme dalam melawan serangan oleh spesies lain atau melindungi organisme tersebut dari luka. Imunoglobulin atau antibodi pada vertebrata adalah protein khusus yang dibuat oleh limfosit yang dapat mengenali dan mengendapkan atau menetralkan serangan bakteri, virus, atau protein asing dari spesies lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah yang menjaga kehilangan darah jika sistem pembuluh terluka. Bisa ular, toksin bakteri, dan protein tumbuhan beracun, seperti risin, juga tampaknya berfungsi di dalam pertahanan tubuh.Contohnya adalah antibodi. Molekul antibodi muncul di dalam serum darah dan jaringan tertentu spesies vertebrata sebagai reaksi terhadap injeksi suatu antigen, protein, atau makromolekul asing lain. Antibodi merupakan molekul protein berbentuk-Y yang mengandung empat rantai polipeptida. Molekul ini mempunyai sisi pengikat yang bersifat komplementer terhadap bentuk struktur spesifik molekul antigen. Molekul antibodi mempunyai dua sisi pengikat yang membuatnya mampu membentuk kisi-kisi tiga dimensi molekul antibodi dan antigen secara berganti-ganti. Antibodi bersifat sangat spesifik tehadap protein asing yang menimbulkan pembentukannya. Tiap antigen dapat menimbulkan jenis antibodi spesifik masing-masing yang akan mengenali dan bergabung hanya dengan antigen yang menimbulkan pembentukannya atau molekul lain yang berdekatan. Ribuan atau jutaan jenis antigen yang masuk akan merangsang dibentuknya ribuan atau jutaan jenis antibodi pula. Setiap detik, sekitar 2000 molekul antibodi diproduksi oleh sel limfosit B. Salah satu contoh yang melibatkan antibodi adalah ketika kulit terkena infeksi karena luka maka akan timbul nanah. Nanah ini merupakan sel darah putih penghasil antibodi yang mati setelah berperang melawan antigen.

Protein Lain

Terdapat banyak protein lain yang fungsinya agak eksotik dan tidak mudah diklasifikasikan. Merupakan hal yang luar biasa bahwa semua protein ini dengan sifat dan fungsi yang amat berbeda terbuat dari 20 asam amino yang sama. Monelin, suatu protein tanaman dari Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis. Protein ini sedang dipelajari sebagai pemanis makanan yang tidak menggemukkan dan tidak beracun untuk manusia. Plasma darah beberapa ikan Antartika mengandung protein antibeku yang melindungi darah ikan dari pembekuan. Persendian sayap beberapa insekta dibuat dari protein resilin, yang bersifat hampir sempurna elastis.

IV. Sumber Protein

Kita memperoleh protein dari makanan yang berasal dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati. Beberapa makan sumber protein ialah daging, telur,susu, ikan,beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan. Beberapa bahan makanan yang mengandung protein serta kadar proteinnya dapat dilihat ditabel.

No	Nama bahan makanan	Kadar protein(%)
1	Daging ayam	18, 2
2	Daging sapi	18,8
3	Telur ayam	12,8
4	Susu sapi segar	3,2
5	Keju	22,8
6	Bandeng	20,0
7	Udang segar	21,0
8	Kerang	8,0
9	Beras tumbuk merah	7,9
10	Beras giling	6,8
11	Kacang hijau	22,2
12	Kedelai basah	30,2
13	Tepung terigu	8,9
14	Jagung kuning	7,9
15	Pisang ambon	1,2
16	Durian	2,5

Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O dan senyawa nitrogen. Hewan yang makan tumbuhan mengbah protein nabati menjadi protein hewani. Di samping digunakan untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energi apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak. Komposisi rata- rata unsur kimia yang terdapat dalam protein ialah sebagai berikut: karbon 50%, hidrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 16%, belerang 0-3%, dan fosfor 0-3%. Dengan pedoman pada kadar nirogen sebesar 16%, dapat dilakukan penentuan kandungan protein dalam suatu bahan makanan.unsur nitrogen ditentukan secara kuantitatif, misalnya dengan cara Kjeldahl, yaitu dengan cara dekstruksi dengan asam pekat. Berat protein yang ditentukan ialah 6,25 kali berat unsur nitrogen.

Protein lengkap yang mengandung semua jenis asam amino esensial, ditemukan dalam daging, ikan, unggas, keju, telur, susu,produk sejenis Quark, tumbuhan berbiji, suku polong-polongan, dan kentang. Protein tidak lengkap ditemukan dalam sayuran, padi-padian, dan polong-polongan.

Sloane, E. 2004. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta. Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati.

Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama (Anonim. 2008. Protein. (http://www.wikipedia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008).

Kualitas protein didasarkan pada kemampuannya untuk menyediakan nitrogen dan asam amino bagi pertumbuhan, pertahanan dan memperbaiki jaringan tubuh. Secara umum kualitas protein tergantung pada dua karakteristik berikut:

A. Digestibilitas protein (untuk dapat digunakan oleh tubuh, asam amino harus dilepaskan dari komponen lain makanan dan dibuat agar dapat diabsorpsi. Jika komponen yang tidak dapat dicerna mencegah proses ini asam amino yang penting hilang bersama feses).

B. Komposisi asam amino seluruh asam amino yang digunakan dalam sintesis protein tubuh harus tersedia pada saat yang sama agar jaringan yang baru dapat terbentuk.dengan demikian makanan harus menyediakan setiap asam amino dalam jumlah yang mencukupi untuk membentuk as.amino lain yang dibutuhkan.

Faktor yang mempengaruhi kebutuhan protein:

1. Perkembangan jaringan

Periode dimana perkembangn terjadi dengan cepat seperti pada masa janin dan kehamilan membutuhkan lebih banyak protein.

2. Kualitas protein

Kebutuhan protein dipengaruhi oleh kualitas protein makanan pola as.aminonya. Tidak ada rekomendasi khusus untuk orang-orang yang mengonsumsi protein hewani bersama protein nabati. Bagi mereka yang tidak mengonsumsi protein hewani dianjurkan untuk memperbanyak konsumsi pangan nabatinya untuk kebutuhan asam amino.

3. Digestibilitas protein

Ketersediaan as.amino dipengaruhi oleh persiapan makanan. Panas menyebabkan ikatan kimia antara gula dan as.amino yang membentuk ikatan yang tidak dapat dicerna. Digestibitas dan absorpsi dipengaruhi oleh jarak antara waktu makan, dengan interval yang lebih panjang akan menurunkan persaingan dari enzim yang tersedia dan tempat absorpsi.

4. Kandungan energi dari makanan

Jumlah yang mencukupi dari karbohidrat harus tersedia untuk mencukupi kebutuhan energi sehingga protein dapat digunakan hanya untuk pembagunan jaringn. Karbohidrat juga mendukung sintesis protein dengan merangsang pelepasan insulin.

5. Status kesehatan

Dapat meningkatkan kebutuhan energi karena meningkatnya katabolisme. Setelah trauma atau operasi asam amino dibutuhkan untuk pembentukan jaringan, penyembuhan luka dan produksi faktor imunitas untuk melawan infeksi (Anonim. 2007).

V. Penyakit Akibat Kekurangan Protein

Penyakit yang terjadi akibat kekurangan protein paling banyak ditemukan di Negara miskin. Kekurangan protein juga mempengaruhi orang-orang yang lahir dengan kelainan genetik untuk memproduksi protein tertentu, dan orang-orang dengan penyakit yang menyebabkan mereka kehilangan nafsu makan dan gangguan pada otot. Di Negara maju seperti Amerika yang terjadi malah sebaliknya. Kelebihan protein akibat konsumsi makanan hewani berlebih. Bahkan para ahli di Amerika menyakini bahwa rata-rata orang Amerika mengkonsumsi 50 persen lebih besar protein dari yang dibutuhkan tubuh.

Penyakit akibat kekurangan protein banyak jenisnya, misalnya penyusutan jaringan otot, kehilangan berat badan, penumpukan cairan, anemia, denyut jantung sangat rendah, juga termasuk penyakit pigmentasi pada kulit. Salah satu efek yang berbahaya dari kurangnya protein adalah timbulnya penyakit muka tua yang disebabkan oleh kekurangan protein dan karbohidrat di saat bersamaan.

Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

a. Kerontokan rambut.

b. Penyakit kekurangan protein atau biasa disebut Kwashiorkor.

Kwashiorkor adalah penyakit yang disebabkan oleh kekurangan parah protein dalam diet yang mengandung kalori sebagian besar dari karbohidrat seperti ubi, beras dan pisang. Umumnya penderitanya adalah anak kecil yang tidak mendapat asupan nutrisi protein yang cukup pada masa pertumbuhannya. Menurut University of Maryland Medical Center orang dengan kwashiorkor muncul bengkak di daerah perut dari retensi cairan. Gejala umum dari kedua marasmus dan kwashiorkor adalah kelelahan, cepat marah, diare, pertumbuhan terhambat dan gangguan kognisi dan kesehatan mental.

c. Kekurangan yang terus menerus menyebabkan Marasmus .

Marasmus (seluruh badan menjadi lemah) adalah penyakit yang disebabkan oleh kekurangan protein dan kalori cukup parah yang mempengaruhi bayi dan anak-anak, sering mengakibatkan penurunan berat badan dan dehidrasi. Marasmus dapat berkembang menjadi kelaparan dan kematian yang disebabkan oleh kekurangan nutrisi penting. Orang dengan marasmus terlihat kurus dengan sedikit jaringan otot.

d. Kekurangan Protein C

Salah satu protein yang sangat penting bagi tubuh dan sangat berbahya bila tidak ada adalah protein C. Protein C berkaitan dengan pembekuan darah. Protein bisa dengan mudah ditemukan pada berbagai macam jenis makanan apalagi Indonesia terkenal dengan makanan tempe yang kaya akan protein.

e. Cachexia

Cachexia adalah suatu kondisi yang melibatkan kekurangan protein, penipisan otot rangka dan tingkat peningkatan degradasi protein, menurut penelitian oleh DP Kotler diterbitkan dalam “Annals of Internal Medicine” pada tahun 2000. Menurut JE Morley dalam “American Journal of Clinical Nutrition”,Cachexia menyebabkan penurunan berat badan, kematian,penyakit kanker, AIDS, gagal ginjal kronis, penyakit panas, penyakit paru obstruktif kronik dan rheumatoid arthritis. Pasien dengan kanker ganas dari lambung, usus, hati, saluran empedu dan gangguan pankreas, memiliki kelelahan dan keseimbangan nitrogen negatif sebagai akibat dari hilangnya massa otot dari cachexia, Sumber yang ditulis oleh J Ockenga dalam “pencernaan Farmakologi dan Terapi” pada tahun 2005.

Akibat dari kwashiorkor dan marasmus sendiri, yaitu:

a. Gangguan pertumbuhan dan perkembangan

b. Mudah terkena penyakit

c. Berkurangnya daya pikir

d. Penurunan fungsi otak

e. Ketidakseimbangan cairan elektrolit

f. Berkurangnya daya tahan tubuh

g. Bila tidak segera diobati berakhir dengan kematian

VI. Reaksi Pada Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua metode, yaitu ; Secara kualitatif terdiri atas ; reaksi Xantoprotein, reaksi Hopkins-Cole, reaksi Millon, reaksi Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi. Secara kuantitatif terdiri dari ; metode Kjeldahl, metode titrasi formol, metode Lowry, metode spektrofotometri visible (Biuret), dan metode spektrofotometri UV.

A. Analisa Kualitatif

1. Reaksi Xantroprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam nitrat berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini.

2. Reaksi Hopkins-Cole

Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole , asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah larutan protein . Beberapa saat kemudian akan terjadi cinci ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut . Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus indol dalam protein.

3. Reaksi Millon Pereaksi Millon

Adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif.

4. Reaksi Nitroprusida

Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus –S-S pada sistin apabila direduksi dahulu dapat juga memberikan hasil positif.

5. Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.

6. Metode Biuret

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawasenyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.

B. Analisa Kuantitatif

Analisis protein dapat digolongkan menjadi dua metode, yaitu:

1. Metode konvensional, yaitu metode Kjeldahl (terdiri dari destruksi, destilasi, titrasi), titrasi formol. Digunakan untuk protein tidak terlarut.

2. Metode modern, yaitu metode Lowry, metode spektrofotometri visible, metode spektrofotometri UV. Digunakan untuk protein terlarut.

a. Metode Kjeldahl

Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi.

Penetapan Kadar Prosedur :

1) Timbang 1 g bahan yang telah dihaluskan, masukkan dalam labu Kjeldahl (kalau kandungan protein tinggi,misal kedelai gunakan bahan kurang dari 1 g).

2) Kemudian ditambahkan 7,5 g kalium sulfat dan 0,35 g raksa (II) oksida dan 15 ml asam sulfat pekat.

3) Panaskan semua bahan dalam labu Kjeldahl dalam lemari asam sampai berhenti berasap dan teruskan pemanasan sampai mendidih dan cairan sudah menjadi jernih. Tambahkan pemanasan kurang lebih 30 menit, matikan pemanasan dan biarkan sampai dingin.

4) Selanjutnya tambahkan 100 ml aquadest dalam labu Kjeldahl yang didinginkan dalam air es dan beberapa lempeng Zn, tambahkan 15 ml larutan kalium sulfat 4% (dalam air) dan akhirnya tambahkan perlahan-lahan larutan natrium hidroksida 50% sebanyak 50 ml yang telah didinginkan dalam lemari es.

5) Pasanglah labu Kjeldahl dengan segera pada alat destilasi.

6) Panaskan labu Kjeldahl perlahan-lahan sampai dua lapis cairan tercampur, kemudian panaskan dengan cepat sampai mendidih.

7) Destilasi ditampung dalam Erlenmeyer yang telah diisi dengan larutan baku asam klorida 0,1N sebanyak 50 ml dan indicator merah metil 0,1% b/v (dalam etanol 95%) sebanyak 5 tetes, ujung pipa kaca destilator dipastikan masuk ke dalam larutan asam klorida 0,1N.

8) Proses destilasi selesai jika destilat yang ditampung lebih kurang 75 ml. Sisa larutan asam klorida 0,1N yang tidak bereaksi dengan destilat dititrasi dengan larutan baku natrium hidroksida 0,1N. Titik akhir titrasi tercapai jika terjadi perubahan warna larutan dari merah menjadi kuning. Lakukan titrasi blanko.

Kadar Protein

Kadar protein dihitung dengan persamaan berikut :

Kadar = V NaOH blanko – V NaOH sampel x N NaOH x 14,008 x 100% x Fk

berat sampel (mg)

Keterangan :

Fk : faktor koreksi

Fk N : 16

b. Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.

c. Metode Lowry

Prosedur :

Pembuatan reagen Lowry A : Merupakan larutan asam fosfotungstat-asam fosfomolibdat dengan perbandingan (1 : 1)

Pembuatan reagen Lowry B : Campurkan 2% natrium karbonat dalam 100 ml natrium hidroksida 0,1N. Tambahkan ke dalam larutan tersebut 1 ml tembaga (II) sulfat 1% dan 1 ml kalium natrium tartrat 2%.

Penetapan Kadar

1) Pembuatan kurva baku

Siapkan larutan bovin serum albumin dengan konsentrasi 300μg/ml (Li). Buat seri konsentrasi dalam tabung reaksi, misal dengan komposisi berikut:

Tambahkan ke dalam masing-masing tabung 8 ml reagen Lowry B dan biarkan selama 10 menit, kemudian tambahkan 1 ml reagen Lowry A. Kocok dan biarkan selama 20 menit. Baca absorbansinya pada panjang gelombang 600 nm tehadap blanko. (Sebagai blanko adalah tabung reaksi no.1 pada tabel di atas)

2) Penyiapan Sampel

Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, mendapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat Kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil volume tertentu dan lakukan penetapan selanjutnya seperti pada kurva baku mulai dari penambahan 8 ml reagen Lowry A sampai seterusnya.

d. Metode Spektrofotometri Visible (Biuret)

Prosedur :

Pembuatan reagen Biuret :

Larutkan 150 mg tembaga (II) sulfat (CuSO4. 5H2O) dan kalium natrium tartrat (KNaC4H4O6. 4H2O) dalam 50 ml aquades dalam labu takar 100 ml. Kemudian tambahkan 30 ml natrium hidroksida 10% sambil dikocok-kocok, selanjutnya tambahkan aquades sampai garis tanda.

Pembuatan larutan induk bovin serum albumin (BSA):

Ditimbang 500 mg bovin serum albumin dilarutkan dalam aquades sampai 10,0 ml sehingga kadar larutan induk 5,0% (Li). Penetapan kadar (Metode Biuret) :

Pembuatan kurva baku :

Dalam kuvet dimasukkan larutan induk, reagen Biuret dan aquades misal dengan komposisi sebagai berikut:

Setelah tepat 10 menit serapan dibaca pada λ 550 nm terhadap blanko yang terdiri dari 800 μL reagen Biuret dan 200 μL aquades.

Cara mempersiapkan sampel :

Ambil sejumlah tertentu sampel protein yang terlarut misal albumin, endapkan dahulu dengan penambahan amonium sulfat Kristal (jumlahnya tergantung dari jenis proteinnya, kalau perlu sampai mendekati kejenuhan amonium sulfat dalam larutan). Pisahkan protein yang mengendap dengan sentrifus 11.000 rpm selama 10 menit, pisahkan supernatannya. Presipitat yang merupakan proteinnya kemudian dilarutkan kembali dengan dapar asam asetat pH 5 misal sampai 10,0 ml. Ambil sejumlah μL larutan tersebut secara kuantitatif kemudian tambahkan reagen Biuret dan jika perlu tambah dengan dapar asetat pH 5 untuk pengukuran kuantitatif. Setelah 10 menit dari penambahan reagen Biuret, baca absorbansinya pada panjang gelombang 550 nm terhadap blanko yang berisi reagen Biuret dan dapar asetat pH 5. Perhatikan adanya factor pengenceran dan absorban sampel sedapat mungkin harus masuk dalam kisaran absorban kurva baku.

e. Metode Spektrofotometri UV

Asam amino penyusun protein diantaranya adalah triptofan, tirosin dan fenilalanin yang mempunyai gugus aromatik. Triptofan mempunyai absorbsi maksimum pada 280 nm, sedang untuk tirosin mempunyai absorbsi maksimum pada 278 nm. Fenilalanin menyerap sinar kurang kuat dan pada panjang gelombang lebih pendek. Absorpsi sinar pada 280 nm dapat digunakan untuk estimasi konsentrasi protein dalam larutan. Supaya hasilnya lebih teliti perlu dikoreksi kemungkinan adanya asam nukleat dengan pengukuran absorpsi pada 260 nm.

Pengukuran pada 260 nm untuk melihat kemungkinan kontaminasi oleh asam nukleat. Rasio absorpsi 280/260 menentukan faktor koreksi yang ada dalam suatu tabel.

Kadar protein mg/ml = A280 x faktor koreksi x pengenceran

Alat Spektrofotometer

BAB III

PENUTUP

v Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula, inilah contoh penting protein:

1. Katalis enzimatik

Enzim mempunyai daya katalik yang sangat besar, umumnya meningkatkan kecepatan reaksi sampai jutaan kali. Transformasi kimia in vivo sukar berlangsung tanpa kehadiran enzim. Ribuan enzim telah diketahui sifatnya dan banyak diantaranya telah dapat dikristalisasi. Fakta menunjukan bahwa hampir semua enzim yang dikenal adalah protein. Jadi protein merupakan pusat dalam menetapkan pola transformasi kimia dalam sistem biologis.

2. Transport dan penyimpanan

Berbagai molekul dan ion ditransport oleh protein spesifik. Misalnya transport oksigen dalam eritrosit oleh hemoglobin; dan mioglobin suatu protein sejenis metransport oksigen dalam otot.

3. Koordinasi gerak

4. Penunjang mekanis

Ketegangan kulit dan tulang disebabkan oleh adanya kolagen yang merupakan protein fibrosa.

5. Proteksi imun

Antibodi merupakan merupakan protein yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel yang berasal dari organisme lain.

6. Membangkitkan dan menghantar inpuls saraf

Respon sel saraf terhadap rangsang sesifik diperantarai oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dipicu oleh molekul kecil spesifik seperti asetlkolin, berperan dalam trasnmisi inpuls \saraf pada sinaps yang menghubungkan sel-sel saraf.

7. Pengaturan tumbuhan dan diferensiasi

v Pengelompokan protein didasarkan atas :

Struktur Susunan Molekul Protein

Terbagi menjadi 2 , yaitu :

a. Fibriler (Serat)

Yaitu protein berbentuk serabut dan tidak larut dalam pelarut-pelarut encer serta sukar diuraikan oleh enzim. Terdiri atas rantai polipeptida memanjang. Berfungsi sebagai pelindung. Cth : kolagen.

b. Globuler (Bulat dan Elips)

Protein ini larut dalam air, asam atau basa dan dalam etanol. Terdiri atas rantai polipeptida berlipat. Memiliki fungsi gerak atau dinamik. Cth : albumin, mioglobin dll.

Komposisi Kimia

Di bedakan menjadi 2, yaitu :

a. Protein Sederhana

Hanya terdiri atas asam amino dan tidak ada gugus kimia lain. Protein tersebut antara lain :

1) Albumin.

2) Globulin

3) Glutelin

4) Prolamin

5) Albuminoid

6) Histone

7) Protamin

b. Protein Konjugasi

Protein ini hanya terdiri atas rantai polipeptida yang terikat pada gugus kimia lain, seperti:

1) Kromoprotein.

2) Glikoprotein.

3) Nukleoprotein

4) Lesitoprotein

5) Lipoprotein

v Penggolongan Protein Berdasarkan Fungsi Biologi

1. Protein sebagai enzim

2. Protein sebagai protein transport

Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Protein transport di dalam plasma darah mengikat dan membawa molekul atau ion spesifik dari satu organ ke organ lain. Contoh protein transport adalah mioglobin. Mioglobin merupakan protein pengikat oksigen yang relatif kecil (BM 16.700) yang ditemukan pada sel otot. Fungsinya adalah untuk menyimpan oksigen yang terikat dan untuk meningkatkan transport oksigen ke mitokondria, yang mempergunakan oksigen selama oksidasi nutrien sel. Molekul hemoglobin adalah suatu tetramer a₂b₂ yang terdiri dari 2 rantai a yang identik dan 2 rantai b yang identik. Subunit a dan b-nya terhubung secara struktur dan evolusi terhadap satu sama lain dan terhadap mioglobin, suatu monomerik yang mengikat oksigen pada otot. Struktur dari hemoglobin (hemoglobin tetramer) adalah molekul spheroidal dengan dimensi 64x55x50 Amstrong. Dua protomer ab-nya terhubung secara simetris dengan rotasi lipatan dua. Hemoglobin menyusun 33% dari berat tubuh manusia. Hemoglobin adalah salah satu protein pertama yang dapat ditentukan massa molekulnya secara akurat, protein pertama yang dikarakterisasikan dengan ultra sentrifugasi dan dihubungkan dengan fungsi fisiologis spesifik (dari transpor oksigen), dan dalam sel sabit anemia merupakan yang pertama dalam menunjukkan mutasi yang menyebabkan perubahan asam amino tunggal. Hemoglobin bukanlah hanya sebuah tangki oksigen sederhana, akan tetapi merupakan sistem pembawa oksigen modern yang menyediakan jumlah oksigen secara akurat menuju jarngan-jaringan di bawah kondisi apapun. Hemoglobin membawa oksigen dari paru-paru, insang, atau kulit hewan menuju kapiler-kapiler yang berfungsi dalam respirasi. Organisme yang sangat kecil tidak membutuhkan protein ini karena kebutuhan respirasinya dicukupkan dengan difusi pasif yang sederhana dari oksigen sepanjang tubuh. Akan tetapi, karena laju transpor dari difusi zat bervariasi secara terbalik dengan pangkat dari jarak yang harus ditempuh, laju difusi oksigen sepanjang jaringan lebih tebal dari 1mm adalah terlalu lamban untuk menopang kehidupan. Oleh karena itu, evolusi organisme yang besar dan kompleks, seperti Annelida (contoh cacing tanah), membutuhkan perkembangan sistem sirkulasi secara aktif membawa oksigen dan nutrisi ke jaringan darah untuk organisme ini harus mempunyai pembawa oksigen seperti hemoglobin karena kelarutan oksigen dalam plasma darah terlalu rendah untuk membawa oksigen yang cukup untuk kebutuhan metabolisme.

3. Protein sebagai protein penyimpan

Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai protein utama dalam susu. Biji berbagai tumbuhan menyimpan protein nutrien yang dibutuhkan untuk pertumbuhan embrio tanaman. Terutama, contoh yang telah dikenal adalah protein biji dari gandum, jagung, dan beras. Ovalbumin protein utama putih telur, dan kasein, protein utama susu merupakan contoh lain dari protein nutrien. Ferritin jaringan hewan merupakan protein penyimpan besi.

4. Protein sebagai protein kontraktil

Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel organisme protein ini berperan untuk berkontraksi, mengubah bentuk, atau bergerak seperti aktin dan miosin. Kedua protein ini merupakan filamen yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan sel. Salah satu contoh protein kontraktil adalah Aktin. Yang berhubungan erat dengan filamen tebal pada otot kerangka adalah filamen tipis, yang terdiri dari protein aktin. Aktin terdapat dalam dua bentuk, aktin globular (G-aktin) dan aktin serat (F-aktin). Aktin serat sebenarnya merupakan untaian panjang molekul G-aktin(BM 46.000) yang bergabung membentuk suatu filamen. Dua filamen F-aktin saling membelit terhadap sesamanya membentuk struktur dua untaian serupa tambang.

5. Protein sebagai protein struktural

6. Protein sebagai protein regulator

7. Protein sebagai protein pertahanan

8. Protein Lain

v Sumber Protein

v Penyakit akibat kekurangan Protein

a. Kerontokan rambut.

b. Penyakit kekurangan protein atau biasa disebut kwashiorkor.

Akibat dari kwashiorkor dan marasmus sendiri, yaitu:

1) Gangguan pertumbuhan dan perkembangan

2) Mudah terkena penyakit

3) Berkurangnya daya pikir

4) Penurunan fungsi otak

5) Ketidakseimbangan cairan elektrolit

6) Berkurangnya daya tahan tubuh

7) Bila tidak segera diobati berakhir dengan kematian

Kekurangan protein C

Salah satu protein yang sangat penting bagi tubuh dan sangat berbahaya bila tidak ada adalah protein C. Protein C berkaitan dengan pembekuan darah. Protein bisa dengan mudah ditemukan pada berbagai macam jenis makanan apalagi Indonesia terkenal dengan makanan tempe yang kaya akan protein.

Cachexia

Cachexia adalah suatu kondisi yang melibatkan kekurangan protein, penipisan otot rangka dan tingkat peningkatan degradasi protein, menurut penelitian oleh DP Kotler diterbitkan dalam “Annals of Internal Medicine” pada tahun 2000. Menurut JE Morley dalam “American Journal of Clinical Nutrition”,Cachexia menyebabkan penurunan berat badan, kematian,penyakit kanker, AIDS, gagal ginjal kronis, penyakit panas, penyakit paru obstruktif kronik dan rheumatoid arthritis. Pasien dengan kanker ganas dari lambung, usus, hati, saluran empedu dan gangguan pankreas, memiliki kelelahan dan keseimbangan nitrogen negatif sebagai akibat dari hilangnya massa otot dari cachexia, Sumber yang ditulis oleh J Ockenga dalam “pencernaan Farmakologi dan Terapi” pada tahun 2005.

Asam Urat

Asam urat merupakan hasil akhir dari metabolism purin yang ada di dalam tubuh. Sedangkan purin adalah protein dari golongan nucleoprotein yang tidak begitu dibutuhkan oleh tubuh. Kadar asam urat yang tinggi menyebabkan timbulnya tofus, benjolan keras berisi semacam serbuk kapur, di bagian kaki dan tangan.

Merupakan akibat dari konsumsi zat purin secara berlebih. Purin diolah tubuh menjadi asam urat, tapi jika kadar asam urat berlebih ginjal tidak mampu mengeluarkan, sehingga Kristal asam urat menumpuk di persendian akibatnya sendi merasa nyeri, bengkak dan meradang.

Secara garis besar dapat dikatakan bahwa ada dua kondisi dimana penyakit ini muncul:

1) Kondisi organ normal namun produksi asam urat berlebih.

2) Produksi asam urat normal namun ada gangguan organ dalam seperti ginjal.

Proses terjadinya asam urat:

1) Konsumsi zat yang mengandung purin berlebih.

2) Zat purin dalam jumlah banyak masuk ke dalam tubuh, kemudian metabolism berubah menjadi asam urat.

3) Kadar asam urat dalam tubuh meningkat sehingga ginjal tidak mampu membuang kelebihan asam urat.

4) Kristal asam urat yang menumpuk di persendian.

5) Akibatnya sendi terrasa nyerin bengkak, meradang dan panas.

Gejala-gejala

1) Sendi terasa nyeri, ngilu, linu, kesemutan dan bahkan membengkak dan berwarna kemerahan (meradang).

2) Biasanya persendian terasa nyeri saat pagi hari (baru bangun tidur) atau malam hari.

3) Rasa nyeri pada sendi terasa berulang-ulang.

4) Yang diserang biasanya sendi jari kaki, jari tangan, lutut, tumit pergelangan tangan dan siku.

5) Pada kasus yang parah persendian terasa sangat sakit saat bergerak.

Penegakan Diagnosa

1) Pemeriksaan laboratorium dengan specimen darah dan urin.

2) Normal dengan menggunakan specimen darah (pria 3.5 – 7 mg/dl), (perempuan 2.6 – 6 mg/dl)

Tahapan asam urat

1) Tahap asimtomatik

Kadar asam urat darah meningkat tapi tidak menimbulkan gejala. Selanjutnya encok menyebabkan tekanan darah tinggi atau sakit punggung sakit berat.

2) Tahap akut

Serangan akut pertama dating tiba-tiba dan cepat memuncak. Umumnya serangan pertama kali terjadi pada tengah malam atau menjelang pagi. Serangan itu berupa rasa nyeri yang hebat pada pangkal ibu jari kaki. Rasa nyeri ini timbul secara mendadak dan didahului oleh keluhan lain. Rasa nyeri ini begitu hebat sehingga bila bagian yang sakit bila tersentuh bahkan selimut yang lembut pun akan terasa sakit. Rasa nyeri tersebut mencapai puncaknya dalam waktu 24 jam dan perlahan-lahan akan sembuh spontan dan menghilang dengan sendirinya dalam waktu 2 minggu.

3) Tahap interkritikal

Penderita dapat kembali bergerak normal serta melakukan berbagai aktifitas seperti olahraga tanpa rasa sakit sama sekali. Kalau rasa nyeri pada serangan pertama itu hilang bukan berarti penyakit itu sembuh total, biasanya beberapa tahun kemudian aka nada serangan kedua.

4) Tahap kronik

Terjadi bila penyakit diabaikan sehingga menjadi akut.

Fakto resiko

Pria mempunyai resiko tinggi terkena penyakit ini. Orang yang potensial terkena adalah:

1) Peminum alcohol, alcohol meningkatkan kadar asam urat dalam darah.

2) Mempunyai riwayat keluarga

3) Berat badan berlebih

4) Memiliki gangguan ginjal dan tekanan darah tinggi.

Pencegahan

1) Makanan BENJOL (Bayam, Emping, Jerohan, Otak, Limpa dll).

2) Minum lebih banyak air untuk membantu pembuangan asam urat oleh ginjal.

3) Kurangi berat badan.

4) Makan dengan teratur.

5) Makan diet berimbang dengan memperbanyak sayur dan buah.

6) Batasi kopi, the, minuman beralkohol dan cokelat.

7) Batasi bahan makanan yang tinggi purin.

Reaksi-reaksi Protein :

Reaksi Xantroprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan protein . Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin ,fenilalanin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam nitrat berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini.

Reaksi Hopkins-Cole

Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang mengandung triptofan dapat di reaksikandengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat . Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole , asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah larutan protein . Beberapa saat kemudian akan terjadi cinci ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut . Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus indol dalam protein.

Reaksi Millon

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan.

Reaksi Nitroprusida

Reaksi Sakaguchi

Metode Biuret

DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2008. Protein. (http://www.wikipedia.com) diakses tanggal 12 Oktober 2008

Media-herbal.blogspot.com / 2009-02-01.archive.html

Ngili Yohanis. 2010. Biokimia Dasar. Rekayasa Sains. Bandung

Poedjiadi Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Penerbit Universitas Indonesia

Sadikin Mohamad dkk. 1996. Biokimia Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran. Jakarta

Sloane, E. 2004. Anatomi dan Fisiologi untuk Pemula. Penerbit Buku Kedokteran EGC: Jakarta

Sudarmaji, S, dkk. 1989. Analisa Bahan Makanan dan Pertanian. Penerbit Liberty: Yogyakarta

Catatan si Wiro Sableng

Friday, May 31, 2013

EKOLOGI PANGAN DAN GIZI

No comments:

Post a Comment

Wikipedia